quidel抗體結構及特點
　　Ig分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數(shù)個球形結構域(domain)，每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG(quidel抗體)、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層(anti—parallel β sheet)構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內(nèi)二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”結構，(quidel抗體)這種折式稱為免疫球蛋白折疊(immunoglobulin folding)。許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類獨特折疊的二級結構，因此，這類分子被統(tǒng)稱為免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) [4]  。

　　J鏈和分泌片

　　Ig輕鏈和重鏈除上述基本結構外，某些類別的Ig還含有其他輔助成分，如J鏈和分泌片。

J鏈

　　J鏈(joining chain)是一條富含半胱氨酸的多肽鏈，由漿細胞合成，其主要功能是將多個Ig單體連接為多聚體。2個IgA單體由J鏈相互連接形成二聚體，5個IgM單體由二硫鍵相互連接，并通過二硫鍵與J鏈連接形成五聚體。IgG、IgD和IgE常為單體，無J鏈。

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